СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ПРОТЕОГЛИКАНОВ, УЧАСТВУЮЩИХ В ОПЛОДОТВОРЕНИИ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
Аннотация и ключевые слова
Аннотация (русский):
Представлен обзор современного состояния знаний о строении и свойствах группы секреторных белков, синтезируемых в репродуктивных органах самцов млекопитающих и получивших название «спермадгезины». Рассмотрены вопросы аминокислотного состава, углеводных компонентов, принадлежности их к протеогликанам. Обобщены знания о функциональной роли спермадгезинов - связывание сперматозоидов с овидуктальным эпителием (покрытые спермадгезином сперматозоиды имеют на это исключительное «право»), регулирование процесса капацитации, сорбирование на себя молекул маннозы, галактозы и их производных. Кроме того, спермадгезины создают анкерную площадку овидуктального хранилища спермы. Описаны особенности спермадгезинов различных животных (быка, хряка, барана) и человека.

Ключевые слова:
протеогликаны, гликозаминогликаны, спермадгезины, оплодотворение, капацитация, интерполимерное взаимодействие
Список литературы

1. Луцкий, Д. Л. Белковый спектр эякулятов различной фертильности / Д. Л. Луцкий, А. А. Николаев, Л.В. Ложкина // Урология и нефрология. - 1998. - Т. 75, № 2. - С. 48-52.

2. Николаев, А. А. Биохимические исследования в андрологии. Методическое пособие / А. А. Николаев, О. В. Бойко // Астрахань: Астраханский государственный медицинский университет, 2013. - 280 с.

3. Николаев, А. А. Участие свободных радикалов в функции сперматозоидов / А. А. Николаев, П. В. Логинов, Р. В. Ветошкин // Астраханский медицинский журнал. - 2014. - Т. 9, № 1. - С. 23-29.

4. Allel, P. M. Testicen, un protéoglycane testiculaire multidamain ressemblant à des modulateurs du comportement social cellulaire / P. M. Alliel, J-P.Perin, P. Jolles, F J.Bonnet // Eur. J. Biochem. - 2003. - Vol. 224, № 2. - P. 347-350.

5. Barranco, I. The Seminal Plasma of the Boar is Rich in Cytokines, with Significant Individual and Intra-Ejaculate Variation / I. Barranco, M. Rubér , C. Perez-Patiño, M. Atikuzzaman , E. A. Martinez, J. Roca, H. Rodriguez-Martinez // American Journal of Reproductive Immunology. - 2015. - Vol. 74, № 6. - Р. 523-532.

6. Bernfield, M. Functions of cell surface heparan sulfate proteoglycans / M. Bernfield, M. Gotte, P. W. Park, O. Reizes, M. L. Fitzgerald, J. Lincecum, M. Zako // Annual Review of Biochemistry. - 1999. - Vol. 68, № 3. - Р. 729-757.

7. Biermann, L. Neoglycoprotein-binding sites (endogenous lectins) in the Fallopian tube, uterus and blastocyst of the rabbit during the preimplantation phase and implantation / L. Biermann, H. J. Gabius, H. W. Denker // Acta Anat. - 1997. - Vol. 160, № 3. - Р. 159-171.

8. Bradshaw, A. D. Diverses fonctions biologiques de la famille de protéines SPARC / A. D. Bradshaw // Int. J. Biochem Cell Biol. - 2018. - Vol. 44, № 3. - Р. 480-488.

9. Caballero, I. Does Seminal Plasma PSP-I/PSP-II Spermadhesin Modulate the Ability of Boar Spermatozoa to Penetrate Homologous Oocytes In Vitro / I. Caballero, J. M. Vazquez, M. A. Gil, J. J. Calvete, J. Roca, L. Sanz, I. Parrilla, E. M. Garcia, H. Rodriguez-Martinez, E. A. Martinez // J. Andrology. - 2004. - Vol. 25, № 6. - Р. 1004-1012.

10. Condessa, V. Purification, caractrisation structurale et biophysique de la principale protine plasmatique sminale de bliers Texel / V. Condessa, AL. Pimentel, AC.Martinez // Anim Reprod Sci. - 2017. - Vol. 189, № 1. - Р. 11-18.

11. Condessa, V. Purificación, caracterización estructural y biofísica de la proteína plasmática seminal principal de carneros Texel / V. Condessa, A. L. Pimentel, F. A Vicente Seixas , A. C. Martinez // Anim Sci. - 2019. - Vol. 191, № 2. - Р. 89-92.

12. Cortes, P. P. Uniуn de esperma a clulas epiteliales oviductoras en la rata: papel de los residuos de бcido silico en la superficie epitelial y sitios de uniуn de cido silico en la superficie del esperma / P. P. Cortes, P. A. Orihuela, L. M. Zunigan, L. A. Velasquez, H. B. Corxatto // J. Biol. Reprod. - 2014. - Vol. 71, № 4. - Р. 1262-1269.

13. Daskalova, D., Protein analysis of boar seminal plasma proteins with protective effect during low-temperature storage of spermatozoа / D. Daskalova, A. Kukov, I. Kirilova, M. Ivanova-Kic // Biotech. Biotechnologic Equipment. - 2014. - Vol. 28, № 4. - Р. 716-720.

14. Defaus, S. Identification of Protines De Surface Du Sperme Bovin Impliques Dans Les Interactions De La Fertilisation Par Les Carbohydrates / Defaus S., Avils M., Andreu D., Gutirrez-Gallego R. // J. Mol Proteomics. - 2016. - Vol. 15, № 7. - P. 2236-2251. https: // doi:https://doi.org/10.1074/mcp.m115.057703.

15. DeMott, R. P., Carbohydrates mediar la adherencia de los espermatozoides de hmster al. epitelio oviductal / R. P. DeMott, R. Lefebvre, S. S. Suarez // Biol Reprod. - 1995. - Vol. 52, № 6. - Р. 1395-1403.

16. Ding, Z. Identifizierung von sparmastigen Proteinen mit weit entfernter Mottilität in menschlichem Samen-Placma / Z. Ding, F. Qu, W. Guo, X. Ying, M. Wu // China J.Molecular reproduction and development / 2010. - Vol. 74, № 9. - P. 1124-1131.

17. Ding, Z. Identificación de proteínas relacionadas con la motilidad hacia adelante de los espermatozoides en plasma seminal humano / Z. Ding, F. Qu, W. Guo, X.Ying, M.Wu // China J.Molecular reproduction and development. - 2017. - Vol. 84, № 4. - Р. 1134-1141.

18. Ekhlasi-Hundrieser, M. Spermadhesin AQN1 is a candidate receptor molecule involved in the formation of the oviductal sperm reservoir in the pig / M. Ekhlasi-Hundrieser, K. Gohr, A. Wagner, E. Topfer-Petersen // Biology Of Reproduction. - 2011. - Vol. 79, № 3. - P. 536-545.

19. Ekhlasi-Hundrieser, M. La espermadhesina AQN1 es una molcula receptora candidata involucrada en la formaciуn del reservorio espermtico oviductal en el cerdo / M. Ekhlasi-Hundrieser, K. Gohr, A. Wagner, E. Topfer-Petersen // Eur. J. Biology of Reproduction. - 2015. - Vol. 83, № 4 - P. 636-640.

20. Gualtieri, R. Selection of highly fertilization-competent bovine spermatozoa xthtp adhesion to the Fallopian tube epithelium in vitro / R.Gualtieri, R. Talevi // Reproduction. - 2018. - Vol. 141, № 6. - P. 2276-2278.

21. Gwathmey, T. M. PDC-109 (BSP-A1 / A2) promueve la uniуn de esperma de toro al. epitelio oviductal in vitro y puede estar involucrado en la formaciуn del reservorio de esperma oviductal / T. M. Gwathmey, G. G. Ignotz, S. S. Suarez // Biol. Reprod. - 2009. - Vol. 69, № 4. - Р. 609-615.

22. Hunter, R. H. Capacitation of mammalian spermatozoa in vivo, with a specific focus on events in the Fallopian tubes / R. H. Hunter, H. Rodriguez-Martinez // Molecular Reproduction & Development. - 2004. - Vol. 67, № 2. - P. 243-250.

23. Hunter, R. H. Vital aspects of Fallopian tube physiology in pigs / R.H.Hunter // Reprod Domest animals. - 2007. - Vol. 37, № 4. - Р. 186-190.

24. Huszar, G. Hyaluronsyre шker vesentlig fastholdelsen av bevegelighet i kryokonserverte / tine humane spermatozoa / G. Huszar, C. C. Ozenci, S. Cayli, Z. Zavaczki, E. Hansch, L. Vigue // Fertil Steril J. - 2012. - Vol. 79, № 3. - Р. 1616-1624.

25. Ignotz, G. G. Characterization de una proteнna de uniуn a fucosa de esperma de toro y plasma seminal que puede ser responsable de la formaciуn del depуsito espermtico oviductal / G. G. Ignotz, M. C. Lo, C. L. Perez, T. M. Gwathmey, S. S. Suarez // Biol. Reprod. Spain. - 2011. - Vol. 64, № 6. - Р. 1608-1612.

26. Kirchhoff, C. New ideas about the origin, structure and role of CD52: a major component of mammalian sperm glycocalix / C. Kirchhoff, S. Schroter // Cells Tissues Organs. - 2001. - Vol. 168, № 3. - Р. 193-204.

27. Kraus, M. Heparin Proteine des menschlichen Samenplasmas, homolog mit Eberspermadhesinen / M. Kraus, M. Ticha, V.Jonakova // Deutsch. J. Reprod. - 2011. - Vol. 51, № 3. - Р. 131-144.

28. Lalich, R. A. Penetration of sperm. Identifying male molecules and infertility / R. A. Lalich // Wisconsin Veterinary J. - 2004. - Vol. 103, № 1. - Р. 21-34.

29. Lauer, M. E. Irreversible heavy chain transfer to chondroitin / M. E. Lauer, V. C.Hascall, D. E. Green, L. DeAngelis, A. Calabro // J. Biol Chem. - 2014. -Vol. 289, № 9. - Р. 29171-29179.

30. Liberda, J. D-fructose-binding proteins in bull seminal plasma: isolation and characterization / J. Liberda, M. Kraus, H. Ryslava, M. Vlasakova, V. Jonakova, M. Ticha // Folia Anim. Biol (Praha). - 2016. - Vol. 53, № 4. - Р. 123-129.

31. Liu, M. Capacitation-Associated Glycocomponents of Mammalian Sperm / M.Liu // Reprod Sci.Fr. - 2018. - Vol. 23, № 5. - Р. 572-594, doi:https://doi.org/10.1177/1933719115602760.

32. Manjunath P. Role of seminal plasma phospholipid-binding proteins in sperm membrane lipid modification that occurs during capacitation / P. Manjunath, I. Therien // J Reprod Immun. - 2002. -Vol. 53, № 2. - Р. 109-119.

33. McCauley, T. C. Identification of a heparin-binding protein in bovine seminal fluid as a tissue inhibitor of metalloproteinases-2 / T. C. McCauley, H. M. Zhang, M. E. Bellin, R. L. Ax // Mol Reprod Ind. - 2019. - Vol. 62, № 3. - Р. 433-438.

34. Merkies, K. Ferhallandet mellan heparinbindning till spermatozoa och fertiliteten hos mejeritjurar / K. Merkies, B. Larsson, L. Kjellen, B. Zhang, M. Buhr, H. Rodriguez-Martinez // Theriogenology. - 2000. - Vol. 54. - № 8. - Р. 1249-1256.

35. Miller, D. J. Isolierung und Charakterisierung von Samenflüssigkeits proteinen, die Heparin binden / D. J. Miller, N. First, R. Ax // Adv Deutsch Exp. Biol. - 2017. - Vol. 219, № 2. - Р. 597-601.

36. Miller, D. Training of seminal plasma modulation of heparin-binding proteins by heparin / D. J. Miller // Biol Reprod. - 2009. - Vol. 44, № 9. - Р. 654-663.

37. Neubaum, D. Wise, victorious or funny? Mechanismen der Samenspeicherung bei weiblichen Tieren / D. Neubaum, M. Wolfner // Curr Top Dev Biol. - 2018. - Vol. 41, № 1. - Р. 67-97.

38. Pena, F. Effect of hyaluronan supplementation on worm sperm motility and status of membrane lipid architecture after cryopreservation / F. Pena, A. Johannisson, M. Wallgren, H. Rodriguez-Martinez // Theriogenology. -2004. - Vol. 61, № 1. - Р. 63-70.

39. Pereira, R. J., Tuli R. K., Wallenhorst S., Holtz W. The effect of heparin, caffeine and calcium ionophore A23187 on in vitro induction of the acrosome reaction in frozen-thawed bovine and caprine spermatozoa / R. J. Pereira, R. K. Tuli, S. Wallenhorst, W. Holtz // Theriogenology (Praha). - 2006. - Vol. 54, № 2. - P. 185-192, https://doi.org/10.1016/j.apjr.2016.01.012

40. Romão, M. J. Kristallstruktur des sauren Samenflüssigkeitsproteins (aSFP) bei 1,9 A Auflösung: ein Rinderpolypeptid der Spermadhesinfamilie / M. J. Romão, I. Kölln, J. M. Dias, A. L. Carvalho, A. Romero, P. F Varela, L. Sanz, E. Töpfer-Petersen, J. J. Calvete // Mol Biol. 2002. - Vol. 274, № 12. - P. 650-660.

41. Romanato, M. Heparan sulphate: un agent de dcondensation putatif pour les spermatozoпdes humains in vivo/ M. Romanato, M. S. Cameo, G. Bertolesi, C. Baldini, J. C. Calvo // Hum Reprod. - 2008, Vol. 18, № 9. - P. 1868-1873.

42. Sanz, В. Protein zona pellucida-protein protein air a sgaradh bho torc spermatozoa / В. Sanz, K. Mann, N. N. Schfer, W. Amselgruber, F. Sinowatz, M. Ehrhard // Bav. Biochem. Biotechn J. - 2016. - Vol. 218, № 3. - P. 645-652.

43. Saylan, A. Wirksamkeit von Hyaluronsäure bei der Selektion menschlicher Spermien mit intakter DNA nach der Swim-up-Methode / A. Saylan, S. Duman // Cell J. - 2016. - Vol. 18, № 1. - P. 83-88, https://doi:https://doi.org/10.22074/cellj.2016.3990.

44. Shamsuddin, M. Fertilizing capacidad de espermatozoides bovinos seleccionados despus de nadar en medio que contiene cido hialurуnico / M. Shamsuddin, H. Rodriguez-Martinez, B. Larsson // Reprod Fertil Dev. - 2003 -Vol. 5, № 3. - P. 307-315.

45. Simopoulou, M. Syst Improving ICSI: A review from the spermatozoon perspective./ M. Simopoulou, L. Gkoles, P. Bakas, P. Giannelou, T. Kalampokas, K. Pantos, M. Koutsilieris. // Systems Biology in Reproductive Medicine. - 2016. - Vol. 62, № 6. - Р. 359-371.

46. Sostaric, E. Dynamics of carbohydrate affinities at the cell surface of capacitating bovine sperm cells / E. Sostaric, C. H. van de Lest, B. Colenbrander, B.M. Gadella // Systems Biology in Reproductive Medicine. - 2015 - Vol. 72, № 2. - P. 346-357. https://doi.org/10.1095/biolreprod.104.029330

47. Suarez, S. S. Formation induite par les glucides du rservoir de spermatozoпdes de l'oviducte chez les mammifиres // Cells Tissues Organs. - 2007. - Vol. 168. - № 1. - P. 105-112.

48. Suarez, S. S. Formation d'un rservoir de sperme dans l'oviducte. Reprod Domest Anim. - 2012. - Vol. 45, № 1. - P. 140-148.

49. Svingh, M. Proteína seminal PDC-109 frente al. contenido de colesterol y la friicabelidad de los espermatozoides de búfalo./ M. Svingh , SK. Ghush , J.K. Prsad , A. Kymar , R.P. Trypathy , SK. Bhure , N. Srivastava // Anim Reprod Sci. - 2014. - Vol. 144, № 1. - P. 22-29.

50. Tedeschi, G. Purification et structure primaire d'un nouveau bébé dhesin de sperme./ G. Tedeschi, E. Oungre, M. Mortarino, A. Negri, G. Maffeo // Eur J Biochem. - 2019. - Vol. 267, № 20. - P. 6175-6179.

51. Tienthai, P. Sperm capacitaciуn en el oviducto porcino / P. Tienthai, A. Johannisson, H. Rodriguez-Martinez // Anim Reprod Sci. - 2004. - Vol. 80, № 1. - P. 131-146.

52. Töpfer-Petersen, E. Spermadhesins: une nouvelle famille de protéines. Faits, hypothèses et perspectives / E. Töpfer-Petersen, A. Romero, P. F. Varela, M. Ekhlasi-Hundrieser, Z. Dostalova // Andrologia. - 1998. - Vol. 30, № 4- P. 217-224

53. Van den Berg, B. M. W. TRIXcell, un nouveau prolongateur de sperme de sanglier а long terme contenant des protines de lactosrum ayant une capacit de conservation et une taille de porte suprieures / B. M.Van den Berg, J. Reesink, W. Reesink // Open Vet J. - 2014. - Vol. 4, № 1. - P. 20-25.

54. Vendrell, F. J. The heparin-glutathione test: an alternative to the hypo-osmotic swelling test to select viable sperm for intracytoplasmic sperm injection / F. J. Vendrell, C. Rubio, J. J. Tarin //Fertil Steril. - 1998. -Vol. 70. - № 6. - P. 1166-1171.

55. Wagner, A. Interactions glucidiques des tudes de formation de rservoirs de spermatozoпdes oviductaux chez le porc. / A. Wagner, M. Ekhlasi-Hundrieser, C. Hettel, A. Petrnkina, D. Wabrski, M. Nimtz, E. Topfer-Petersen // Mol Reprod Dev. - 2006. - Vol. 64, № 2. - P. 449-457.

56. Yadav, V. K. Protines de liaison а l'hparine et а l'hparine: pertinence potentielle pour la physiologie de la reproduction / V. K. Yadav, M. Saraswat, N. Chhikara, S. Singh, S. Yadav // Curr Protein Pept Sci. - 2018. - Vol. 14, № 1. - P. 61-69.

57. Yoo, Y. C. Immunomodulating and anticoagulant activity of glycosaminoglycans derived from porcine testis / Y. C. Yoo, Y. S. Kim, K. S. Song, E. H. Moon, K. B. Lee // Arch.Ind. Pharm Res. - 2009. - Vol. 25, № 3. - P. 669-677.

58. Zheon, Y. P. Impact de glicosilaciуn en las funciones intactas de los espermatozoides / Y. P. Zheon, C. H. Kim //Clin Exp Reprod Med. - 2015. - Vol. 42, № 3. - P. 77-85.

59. Zigo, M. Ubiquitin-proteasome system participates in the de-aggregation of spermadhesin and DQH protein during boar sperm capacitation / M. Zigo, V. Jonakova, P. Manaskova-Postlerova, K. Kerns, P. Sutovsky // Reproduction. - 2019. - Vol. 157, № 3. - Р. 283-295.


Войти или Создать
* Забыли пароль?