Россия
Астрахань, Россия
В обзоре показано, что Escherichia coli и Proteus mirabilis, относящиеся к семейству Enterobacteriaceae, являясь причиной инфекций мочевыводящих путей человека, характеризуются одинаковыми факторами поверхностной вирулентности, способностью образовывать биопленки, продуцировать уреазу и α-гемолизин. Различие в химическом составе липополисаридов клеточной стенки, функционировании систем кворум-сигнализации, разновидностях продуцируемых β-лактамаз, периодичности процессов «роения», инвазивной способности и склонности к взаимодействию с разными видами клеток обуславливает отсутствие сходства в чувствительности к действию противомикробных лекарственных препаратов у данных бактерий. Установлена активность хиназолин-4(3H)-онов, замещенных группой азометина, связанной с бензольным кольцом, нитрогруппой, спиртовым гидроксилом или атомом ковалентно-связанного брома, а также гетероциклическими радикалами в отношении данных патогенов. Представления о фармакофорной активности функциональных центров в составе различных лекарственных веществ позволит моделировать структуру соединений, проявляющих фармакологический эффект в отношении Escherichia coli и Proteus mirabilis.
уреаза, хиназолин-4(3Н)-он, β-лактамазы, системы кворум-сигнализации, антигенная детерминанта, Proteus mirabilis, Escherichia coli, факторы вирулентности, фармакофор, аутоиндукторы
1. Бурыгин, Г. Л. Структурное разнообразие триптофанового оперона и лидерного пептида TrpL у представителей Enterobacteria / Г. Л. Бурыгин, Е. В. Крючкова // Биомика. - 2019. - Т. 11(1). - С. 101-106. doi:https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2019-07.
2. Жабченко, И. А. Уропатогенные штаммы Esherichia coli: особенности функционирования, факторы вирулентности, значение в клинической практике / И. А. Жабченко // Таврический медико-биологический вестник. - 2013. - Т. 16, № 2, ч. 2 (62). - С. 201-206.
3. Заднова, С. П. Механизмы секреции грамотрицательных бактерий / С. П. Заднова, Ю. В. Лозовский // Проблемы особо опасных инфекций. - 2005. - № 2 (84). - С. 11-16.
4. Казанцев, А. В. Факторы вирулентности и филогенетическая характеристика уропатогенных штаммов Escherichia coli, выделенных на территории г. Саратова / А. В. Казанцев, Н. А. Осина, Т. О. Глинская, О. Н. Кошелева, Ю. В. Максимов, З. Л. Девдариани, А. Н. Микеров // Проблемы особо опасных инфекций. - 2019. - № 4. - С. 56-60. doi:https://doi.org/10.21055/0370-1069-2019-4-56-60.
5. Кокоулин, М. С. О-антигены морских грамотрицательных бактерий / М. С. Кокоулин, С. В. Томшич, А. И. Калиновский, Н. А. Командрова // Вестник ДВО РАН. - 2015. - № 6. - С. 132-139.
6. Кузнецова, М. В. Генетические профили адгезии и адгезивная вариабельность уропатогенных штаммов Escherichia coli / М. В. Кузнецова, Ю. С. Гизатуллина // Инфекция и иммунитет. - 2020. - doi:https://doi.org/10.15789/2220-7619-GAP-1413.
7. Науменко, З. С. Микробиологическая характеристика клинических штаммов бактерий рода Proteus, выделенных у больных хроническим остеомиелитом / З. С. Науменко, Л. В. Розова, Н. М. Клюшин, А. М. Аранович // Гений Ортопедии. - 2003. - № 3. - С. 92-97.
8. Поздеев, О. К. Молекулярно-генетические основы патогенности энтеробактерий / О. К. Поздеев // Практическая медицина. - 2010. - № 2 (41). - С. 84-88.
9. Эйдельштейн, М. В. β-Лактамазы аэробных грамотрицательных бактерий: характеристика, основные принципы классификации, современные методы выявления и типирования / М. В. Эйдельштейн // Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия. - 2001. - Т. 3, № 3. - С. 223-242.
10. Alabi, O.S. Molecular screening of antibiotic-resistant determinants among multidrug-resistant clinical isolates of Proteus mirabilis from Southwest Nigeria / O. S. Alabi, N. Mendonça, O. E. Adeleke, G. Jorge da Silva // Afri Health Sci. - 2017. - № 17(2). - Р. 356-365. doi:https://doi.org/10.4314/ahs.v17i2.9
11. Alsamarrai, A. S. H. Microwave-assisted synthesis, structural characterization and assessment of the antibacterial activity of some new aminopyridine, pyrrolidine, piperidine and morpholine acetamides / A. S. H. Alsamarrai, S. S. Abdulghani // Molecules. - 2021. - № 26. - Р. 533. doi:https://doi.org/10.3390/molecules26030533
12. Arshad, M. Synthesis, characterization and antibacterial screening of some novel 1,2,4-triazine derivatives / M. Arshad, A. R. Bhat, K. K. Hoi, I. Choi, F. Athar // Chinese Chemical Letters. - 2017. - № 28. - P. 1559-1565.
13. Chen, C. Y. Proteus mirabilis urinary tract infection and bacteremia: Risk factors, clinical presentation, and outcomes / C. Y. Chen, Y. H. Chen, P. L. Lu, W. R. Lin, T. C. Chen, C. Y. Lin // Journal of Microbiology, Immunology and Infection. - 2012. - № 45. - Р. 228-236.
14. Cock, I. E. Anti-Proteus activity of some South African medicinal plants: their potential for the prevention of rheumatoid arthritis / I. E. Cock, S. F. van Vuuren // Inflammopharmacology. - 2014. - № 22. - Р. 23-36. doi:https://doi.org/10.1007/s10787-013-0179-3
15. Coudron, P. E. Occurrence and Detection of AmpC Beta-Lactamases among Escherichia coli, Klebsiella pneumoniae, and Proteus mirabilis Isolates at a Veterans Medical Center / P. E. Coudron, E. S. Moland, K. S. Thomson // Journal of clinical microbiology. - 2000. - Vol. 38, №. 5. - P. 1791-1796.
16. Emo˝dy, L. Virulence factors of uropathogenic Escherichia coli / L. Emo˝dy, M. Kere´nyi, G. Nagy // International Journal of Antimicrobial Agents. - 2003. - № 22. - P. S29-S33.
17. Ghasemi, B. Evaluation of anti-bacterial effects of some novel thiazole and imidazole derivatives against some pathogenic bacteria / B. Ghasemi, G. Sanjarani, Z. Sanjarani, H. Majidiani // Iran. J. Microbiol. - 2015. - Vol. 7, № 5. - Р. 281-286.
18. Lorian, V. Some effects of subinhibitory concentrations of antibiotics on bacteria / V. Lorian // Subinhibitory concentrations of antibiotics. - 1975. - Vol. 51, № no. 9. - Р. 1046-1055.
19. Mohameda, M. S. Novel 6,8-dibromo-4(3H)quinazolinone derivatives of anti-bacterial and anti-fungal activities / M. S. Mohameda, M. M. Kamel, E. M. M. Kassem, N. Abotaleb, S. I. Abd El-moez, M. F. Ahmed // European Journal of Medicinal Chemistry. - 2010. - № 45. - Р. 3311-3319.
20. Nagarajan, G. Synthesis and in vitro antibacterial activity of 3-(5-amino-6(2,3-dichlorophenyl)-1,2,4-triazin-3-yl)-2-aryl-quinazoline-4(3H)-ones / G. Nagarajan, S. Kavimani // Ukrainica Bioorganica Acta. - 2010. - № 2. - Р. 3-7.
21. Pearson, M. M. Complete genome sequence of uropathogenic Proteus mirabilis, a master of both adherence and motility / M. M. Pearson, M. Sebaihia, C. Churcher, M. A. Quail, A. S. Seshasayee, N. M. Luscombe, Z. Abdellah, C. Arrosmith, B. Atkin, T. Chillingworth, H. Hauser, K. Jagels, S. Moule, K. Mungall, H. Norbertczak, E. Rabbinowitsch, D. Walker, S. Whithead, N.R. Thomson, P. N. Rather, J. Parkhill, H. L. T. Mobley // Journal of bacteriology. - 2008. - Vol. 190, №. 11. - P. 4027-4037. doi:https://doi.org/10.1128/JB.01981-07
22. Pearson, M. M. Transcriptome of swarming Proteus mirabilis / M. M. Pearson, D. A. Rasko, S. N. Smith, H. L. T. Mobley // Infection and immunity. - 2010. - Vol. 78, №. 6. - P. 2834-2845.
23. Peerbooms, P. G. H. Vero Cell Invasiveness of proteus mirabilis / P. G. H. Peerbooms, A. M. J. J. Verweij, D. M. Maclaren // Infection and immunity. - 1984. - Vol. 43, № 3. - P. 1068-1071.
24. Rabin, N. Agents that inhibit bacterial biofilm formation / N. Rabin, Y. Zheng, C. Opoku-Temeng, Y. Du, E. Bonsu, H. Sintim // Future Medicinal Chemistry. - 2015. - № 7(5). - Р. 647-671.
25. Ranjbar-Omid, M. Allicin from garlic inhibits the biofilm formation and urease activity of Proteus mirabilis in vitro / M. Ranjbar-Omid, M. Arzanlou, M. Amani, S. K. S. Al-Hashem, N. A. Mozafari, H. P. Doghaheh // FEMS Microbiology Letters. - 2015. - Vol. 362, №. 9. - Р. 1-9.
26. Retschlin, S. Inhibitors of bacterial swarming behavior / S. Retschlin, T. Bçttcher // Chem. Eur. J. - 2020. - № 26. - Р. 964-979. doi:https://doi.org/10.1002/chem.201901961
27. Sidorczyk, Z. Chemical structure of the lipid A component of the lipopolysaccharide from a Proteus mirabilis Re-mutant / Z. Sidorczyk, U. Zahringer, E. Th. Rietschel // Eur. J. Biochem. - 1983. - № 137. - Р. 15-22.
28. Stankowska, D. Quantification of Proteus mirabilis virulence factors and modulation by acylated homoserine lactones / D. Stankowska, M. Kwinkowski, W. Kaca // Journal of Microbiology, Immunology and Infection. - 2008. - № 41. - Р. 243-253.
29. Tan, T. Y. Evaluation of screening methods to detect plasmid-mediated AmpC in Escherichia coli, Klebsiella pneumoniae, and Proteus mirabilis / T. Y. Tan, L. S. Y. Ng, J. He, T. H. Koh, L. Y. Hsu // Antimicrobial agents and chemotherapy. - 2009. - Vol. 53, № 1. - P. 146-149. doi:https://doi.org/10.1128/AAC.00862-08
30. Wachino, J. Novel plasmid-mediated 16S rRNA methylase, RmtC, found in a Proteus mirabilis isolate demonstrating extraordinary high-level resistance against various aminoglycosides / J. Wachino, K. Yamane, K. Shibayama, H. Kurokawa, N. Shibata, S. Suzuki, Y. Doi, K. Kimura, Y. Ike, Y. Arakawa // Antimicrobial agents and chemotherapy. - 2006. - Vol. 50, №. 1. - P. 178-184. doi:https://doi.org/10.1128/AAC.50.1.178-184.2006
31. Wassif, C. Molecular analysis of a metalloprotease from Proteus mirabilis / C. Wassif, D. Cheek, R. Belas // Journal of bacteriology. - 1995. - Vol. 177, №. 20. - P. 5790-5798
